{"id":32262,"date":"2026-02-08T06:34:37","date_gmt":"2026-02-08T06:34:37","guid":{"rendered":"https:\/\/bionixresearch.com\/product\/snap-8-10mg\/"},"modified":"2026-07-11T18:40:36","modified_gmt":"2026-07-11T18:40:36","slug":"snap-8","status":"publish","type":"product","link":"https:\/\/bionixresearch.com\/de\/produkt\/snap-8\/","title":{"rendered":"SNAP-8"},"content":{"rendered":"<h1>SNAP-8-Peptid 10mg \u2013 Acetyl Octapeptide-3<\/h1>\n<h2>WICHTIGSTE SPEZIFIKATIONEN<\/h2>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Parameter<\/th>\n<th>Spezifikation<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>Typ<\/td>\n<td>Synthetisches Oktapeptid (SNAP-25-Analog)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Ziel<\/td>\n<td>SNARE-Komplex (Syntaxin, SNAP-25, VAMP)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Sequenz<\/td>\n<td>Ac-Glu-Glu-Met-Gln-Arg-Arg-Ala-Asp-NH\u2082<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Molek\u00fclformel<\/td>\n<td>C\u2084\u2081H\u2087\u2080N\u2081\u2086O\u2081\u2086S<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Molekulargewicht<\/td>\n<td>1.075,16 g\/mol<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>CAS-Nummer<\/td>\n<td>868844-74-0<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>L\u00e4nge<\/td>\n<td>8 Aminos\u00e4uren<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Ausgangsprotein<\/td>\n<td>SNAP-25 (N-terminales Analog)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Stabilit\u00e4tsmodifikationen<\/td>\n<td>N-Acetylierung, C-Amidierung<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Form<\/td>\n<td>Lyophilisiertes Pulver<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Reinheit<\/td>\n<td>\u226599 % (HPLC)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Menge<\/td>\n<td>10mg<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Lagerung<\/td>\n<td>-20 \u00b0C<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<h2>PRODUKT\u00dcBERSICHT<\/h2>\n<p>SNAP-8 (Acetyl Octapeptide-3) ist ein synthetisches Oktapeptid, das als strukturelles Analog von SNAP-25 (Synaptosomal-Associated Protein, 25 kDa) entwickelt wurde \u2013 einer Schl\u00fcsselkomponente des SNARE-Komplexes, der f\u00fcr Vesikelfusion und Neurotransmitterfreisetzung verantwortlich ist. Laborstudien zeigen, dass SNAP-8 als kompetitiver Inhibitor der SNARE-Komplexbildung wirkt, indem es die N-terminale Region von SNAP-25 nachahmt, um Bindungsstellen an Syntaxin und VAMP (Vesicle-Associated Membrane Protein) zu konkurrieren und funktionelle Fusionskomplexe zu st\u00f6ren. Blanes-Mira et al. (2002) dokumentierten dosisabh\u00e4ngige Reduktionen der Katecholaminfreisetzung in Chromaffinzellmodellen. Monteiro et al. (2006) zeigten eine reduzierte mEPSC-Frequenz bei erhaltener Amplitude in hippocampalen Neuronen \u2013 und best\u00e4tigten damit einen pr\u00e4synaptischen, reversiblen Mechanismus. BIONIX liefert SNAP-8 mit \u226599% Reinheit f\u00fcr neurobiologische und Exozytose-Forschung.<\/p>\n<h2>WIRKMECHANISMUS<\/h2>\n<p>SNAP-8 wirkt durch kompetitive Hemmung der SNARE-Komplexassemblierung \u2013 der molekularen Maschinerie, die f\u00fcr calciumgetriggerte Vesikelfusion und Neurotransmitterfreisetzung essenziell ist.<\/p>\n<p><strong>SNARE-Komplex-Architektur:<\/strong><\/p>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Protein<\/th>\n<th>Ort<\/th>\n<th>Funktion<\/th>\n<th>Beitrag<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>Syntaxin-1<\/td>\n<td>Pr\u00e4synaptische Plasmamembran<\/td>\n<td>t-SNARE<\/td>\n<td>Eine \u03b1-Helix zum Vier-Helix-B\u00fcndel<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>SNAP-25<\/td>\n<td>Pr\u00e4synaptische Plasmamembran<\/td>\n<td>t-SNARE<\/td>\n<td>Zwei \u03b1-Helices (SNAP-25A, SNAP-25B)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>VAMP\/Synaptobrevin<\/td>\n<td>Synaptische Vesikelmembran<\/td>\n<td>v-SNARE<\/td>\n<td>Eine \u03b1-Helix zum Vier-Helix-B\u00fcndel<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>Die Assemblierung erfolgt durch \u201eZippering\u201c vom N-Terminus zum C-Terminus und erzeugt mechanische Kraft f\u00fcr die Membranfusion.<\/p>\n<p><strong>Kompetitiver Hemmmechanismus von SNAP-8:<\/strong><\/p>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Schritt<\/th>\n<th>Normale Physiologie<\/th>\n<th>Mit SNAP-8<\/th>\n<th>Ergebnis<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>1. Initiale Bindung<\/td>\n<td>SNAP-25 bindet an Syntaxin<\/td>\n<td>SNAP-8 konkurriert um die Syntaxin-Bindestelle<\/td>\n<td>Kompetitive Verdr\u00e4ngung<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>2. VAMP-Rekrutierung<\/td>\n<td>Vollst\u00e4ndiges Vier-Helix-B\u00fcndel entsteht<\/td>\n<td>Unvollst\u00e4ndiger\/instabiler Komplex<\/td>\n<td>St\u00f6rung der Assemblierung<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>3. Zippering<\/td>\n<td>N\u2192C-terminales Zippering erzeugt Kraft<\/td>\n<td>Trunkiertes Peptid kann Zippering nicht unterst\u00fctzen<\/td>\n<td>Keine mechanische Kraft<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>4. Membranfusion<\/td>\n<td>Vesikel fusioniert mit der Plasmamembran<\/td>\n<td>Fusion beeintr\u00e4chtigt\/verhindert<\/td>\n<td>Reduzierte Exozytose<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>5. Neurotransmitterfreisetzung<\/td>\n<td>Normale Transmitterfreisetzung<\/td>\n<td>Reduzierte Freisetzung<\/td>\n<td>Modulierte Transmission<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>SNAP-8 umfasst nur acht Aminos\u00e4uren im Vergleich zu den vollst\u00e4ndigen \u03b1-helikalen Dom\u00e4nen des nativen SNAP-25 \u2013 es kann kein stabiles Vier-Helix-B\u00fcndel bilden.<\/p>\n<p><strong>Elektrophysiologische Evidenz:<\/strong><\/p>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Parameter<\/th>\n<th>Beobachtung<\/th>\n<th>Bedeutung f\u00fcr die Forschung<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>mEPSC-Frequenz<\/td>\n<td>Nach SNAP-8 reduziert<\/td>\n<td>Best\u00e4tigt pr\u00e4synaptischen Mechanismus<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>mEPSC-Amplitude<\/td>\n<td>Unver\u00e4ndert erhalten<\/td>\n<td>Vesikelinhalt unbeeinflusst<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Lokalisation<\/td>\n<td>Nur pr\u00e4synaptische Effekte<\/td>\n<td>Postsynaptische Rezeptoren unver\u00e4ndert<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Reversibilit\u00e4t<\/td>\n<td>Effekte nach Auswaschen reversibel<\/td>\n<td>Kompetitive (nicht irreversible) Hemmung<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>Monteiro et al. (2006) zeigten in hippocampalen Neuronenkulturen, dass SNAP-8 gezielt die Wahrscheinlichkeit der Vesikelfusion beeinflusst, ohne Vesikelinhalt oder postsynaptische Rezeptorfunktion zu ver\u00e4ndern.<\/p>\n<p><strong>Strukturelle Designmerkmale:<\/strong><\/p>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Merkmal<\/th>\n<th>Aminos\u00e4uren<\/th>\n<th>Funktion<\/th>\n<th>Evidenz<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>QRRR-Motiv<\/td>\n<td>Gln-Arg-Arg-Arg (Positionen 4\u20136)<\/td>\n<td>Kritisch f\u00fcr Syntaxin-Bindung<\/td>\n<td>L\u00f3pez et al., 2015<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Elektrostatische Interaktion<\/td>\n<td>Arg-Reste<\/td>\n<td>Binden an negativ geladenes Syntaxin<\/td>\n<td>Struktur-Aktivit\u00e4t<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>N-Acetylierung<\/td>\n<td>N-Terminus<\/td>\n<td>Proteaseresistenz, erh\u00f6hte Stabilit\u00e4t<\/td>\n<td>Acetylgruppe<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>C-Amidierung<\/td>\n<td>C-Terminus<\/td>\n<td>Schutz vor Carboxypeptidasen, Membraninteraktion<\/td>\n<td>Amidgruppe<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>L\u00f3pez et al. (2015) best\u00e4tigten, dass Alanin-Substitution von Argininresten zu einem nahezu vollst\u00e4ndigen Verlust der Hemmfunktion f\u00fchrt \u2013 und etablierten QRRR als kritisches Aktivit\u00e4tsmotiv.<\/p>\n<p>Vorgeschlagener Hemmweg:<\/p>\n<pre><code>SNAP-8 \u2192 Syntaxin Binding Competition \u2192 SNAP-25 Displacement \u2192 \r\nIncomplete SNARE Complex Assembly \u2192 Zippering Failure \u2192 \r\nNo Mechanical Force Generation \u2192 Vesicle Fusion Blocked \u2192 \r\nReduced Neurotransmitter Release (Reversible Upon Washout)\r\n<\/code><\/pre>\n<p><strong>Vergleichendes Profil:<\/strong><\/p>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Eigenschaft<\/th>\n<th>SNAP-8<\/th>\n<th>Argireline<\/th>\n<th>Leuphasyl<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>Sequenzl\u00e4nge<\/td>\n<td>8 Aminos\u00e4uren<\/td>\n<td>6 Aminos\u00e4uren<\/td>\n<td>5 Aminos\u00e4uren<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Molekulargewicht<\/td>\n<td>1.075,16 g\/mol<\/td>\n<td>888,9 g\/mol<\/td>\n<td>Variabel<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Ziel<\/td>\n<td>SNARE-Komplex (SNAP-25-Bindestelle)<\/td>\n<td>SNARE-Komplex (SNAP-25-Bindestelle)<\/td>\n<td>Enkephalinase-Signalweg<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Mechanismus<\/td>\n<td>Kompetitive SNAP-25-Hemmung<\/td>\n<td>Kompetitive SNAP-25-Hemmung<\/td>\n<td>Indirekte Neuromodulation<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Potenz<\/td>\n<td>Erh\u00f6ht vs. Argireline<\/td>\n<td>Referenzstandard<\/td>\n<td>Anderer Mechanismus<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>QRRR-Motiv<\/td>\n<td>Vorhanden (Positionen 4\u20136)<\/td>\n<td>Vorhanden (trunkiert)<\/td>\n<td>Nicht vorhanden<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Reversibilit\u00e4t<\/td>\n<td>Vollst\u00e4ndig reversibel<\/td>\n<td>Vollst\u00e4ndig reversibel<\/td>\n<td>Reversibel<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Forschungsschwerpunkt<\/td>\n<td>SNARE-Dynamik, Exozytose<\/td>\n<td>SNARE-Dynamik<\/td>\n<td>Neuropeptidforschung<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<p>SNAP-8 ist ein fortschrittliches Derivat von Argireline \u2013 mit zwei zus\u00e4tzlichen Aminos\u00e4uren f\u00fcr h\u00f6here Bindungsaffinit\u00e4t und st\u00e4rkere Hemmwirkung.<\/p>\n<h2>FORSCHUNGSANWENDUNGEN<\/h2>\n<p>\u2022 <strong>SNARE-Komplex-Dynamik:<\/strong> Prim\u00e4res Werkzeug zur Untersuchung von Protein-Protein-Interaktionen w\u00e4hrend der Vesikelfusion. Charakterisierung von Bindestellen: Kartierung kritischer Interaktionsdom\u00e4nen im SNARE-Komplex durch Konkurrenz mit endogenem SNAP-25 (L\u00f3pez et al., 2015 Identifikation des QRRR-Motivs). Assemblierungskinetik: zeitliche Analyse der Komplexbildung durch Applikation des Peptids zu definierten Stimulationszeitpunkten, um kritische Assemblierungsfenster und geschwindigkeitsbestimmende Schritte zu identifizieren. Kompetitive Bindungsassays: Tool-Compound zur Entwicklung SNARE-gerichteter Screening-Assays; Verdr\u00e4ngung fluoreszenzmarkierten SNAP-8 erm\u00f6glicht die Identifikation neuer SNARE-Modulatoren.<\/p>\n<p>\u2022 <strong>Modulation der Neurotransmitterfreisetzung:<\/strong> Kontrollierte Manipulation der synaptischen Transmission in neuronalen Kulturmodellen. Glutamaterge Transmission (hippocampale Neuronen \u2013 mEPSC-Frequenz-\/Amplitudenanalyse). Katecholaminfreisetzung (Chromaffinzellen \u2013 amperometrische Detektion; Blanes-Mira et al., 2002 IC\u2085\u2080 im mikromolaren Bereich, basale Sekretion unbeeinflusst). GABAerge Transmission (kortikale Interneurone \u2013 mIPSC-Analyse). Dopaminfreisetzung (Mittelhirnkulturen \u2013 HPLC-Quantifizierung). Spezifit\u00e4t f\u00fcr regulierte (stimulierte) versus konstitutive Sekretion.<\/p>\n<p>\u2022 <strong>Neuromodulation und synaptische Plastizit\u00e4t:<\/strong> Untersuchung kurzfristiger Plastizit\u00e4tsmechanismen: Hochfrequenzstimulation erh\u00f6ht die SNAP-8-Empfindlichkeit \u2013 die Verf\u00fcgbarkeit des SNARE-Komplexes wird bei intensiver Aktivit\u00e4t geschwindigkeitsbestimmend (Implikationen f\u00fcr Paired-Pulse-Depression und synaptische Erm\u00fcdung). Studien zur Freisetzungswahrscheinlichkeit: Modulation der SNARE-Komplexbildung, um zu untersuchen, wie die Freisetzungswahrscheinlichkeit synaptische St\u00e4rke und Informationsverarbeitung beeinflusst. Die reversible Wirkung erm\u00f6glicht In-Experiment-Vergleiche von normaler versus SNARE-kompromittierter Transmission.<\/p>\n<p>\u2022 <strong>Membranfusion und Vesikeltransport:<\/strong> \u00dcber neuronale Systeme hinaus: endokrine Sekretion (insulinsekretierende \u03b2-Zellen \u2013 Anforderungen regulierter Hormonfreisetzung), Degranulation von Immunzellen (Mastzellen, Basophile, zytotoxische T-Zellen \u2013 Freisetzung inflammatorischer Mediatoren und zytotoxischer Granula ohne genetische Manipulation), konstitutive versus regulierte Sekretion (Selektivit\u00e4t f\u00fcr calciumgetriggerte Exozytose erm\u00f6glicht die Unterscheidung von Signalwegen und die Identifikation unterschiedlicher molekularer Anforderungen).<\/p>\n<p>\u2022 <strong>Struktur-Aktivit\u00e4ts-Beziehungsstudien:<\/strong> Systematische Aminos\u00e4ure-Substitutionsuntersuchungen: Alanin-Scanning des QRRR-Motivs, N-Terminus-Modifikationen, Effekte von C-Terminus-Trunkierungen. Kartierung elektrostatischer Interaktionen: Quantifizierung von Varianten der Syntaxin-Bindungsaffinit\u00e4t. Optimierung der Membranpermeabilit\u00e4t: Acetylierungs-\/Amidierungsmodifikationen f\u00fcr die zellul\u00e4re Aufnahme. Fluoreszenzmarkierungsstrategien: FITC-\/Rhodamin-Konjugate zur Echtzeit-Bildgebung der SNARE-Komplexassemblierung.<\/p>\n<h2>ANALYTISCHE VERIFIZIERUNG<\/h2>\n<p>BIONIX SNAP-8 wird umfassend analytisch charakterisiert:<\/p>\n<p>\u2022 HPLC-Analyse: Gradiententrennung best\u00e4tigt \u226599% Reinheit; trennt Oktapeptid von Verunreinigungen, QRRR-Motiv-Trunkierungen und Synthesenebenprodukten \u2022 Massenspektrometrie: Best\u00e4tigung des exakten Molekulargewichts (1.075,16 g\/mol) und Verifizierung der Sequenz Ac-Glu-Glu-Met-Gln-Arg-Arg-Ala-Asp-NH\u2082 einschlie\u00dflich N-Acetylierung und C-Amidierung \u2022 Aminos\u00e4ureanalyse: Quantifizierung der Zusammensetzung \u2022 Verifizierung terminaler Modifikationen: Best\u00e4tigung von Acetyl- und Amidgruppe \u2022 Endotoxintest: LAL-Assay f\u00fcr Zellkulturanwendungen<\/p>\n<p><strong>Physikalische Eigenschaften:<\/strong><\/p>\n<table>\n<thead>\n<tr>\n<th>Eigenschaft<\/th>\n<th>Spezifikation<\/th>\n<\/tr>\n<\/thead>\n<tbody>\n<tr>\n<td>Aussehen<\/td>\n<td>Wei\u00dfes bis cremefarbenes lyophilisiertes Pulver<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Molekulargewicht<\/td>\n<td>1.075,16 g\/mol<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Sequenz<\/td>\n<td>Ac-Glu-Glu-Met-Gln-Arg-Arg-Ala-Asp-NH\u2082<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Aminos\u00e4uren<\/td>\n<td>8 Reste<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Kritisches Motiv<\/td>\n<td>QRRR (Gln-Arg-Arg-Arg, Positionen 4\u20136)<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Modifikationen<\/td>\n<td>N-Acetylierung, C-Amidierung<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Ausgangsanalog<\/td>\n<td>SNAP-25 N-terminale Region<\/td>\n<\/tr>\n<tr>\n<td>Reinheit<\/td>\n<td>\u226599 % (HPLC-verifiziert)<\/td>\n<\/tr>\n<\/tbody>\n<\/table>\n<h2>ENTWICKLUNGSSTATUS<\/h2>\n<p>\u2022 Ursprung: Synthetisches SNAP-25 N-terminales Analog; entwickelt aus der Argireline-Plattform \u2022 Forschungshistorie: 20+ Jahre SNARE-Komplex-Untersuchung; etabliertes Tool in der Exozytoseforschung \u2022 Mechanismus: Kompetitive SNAP-25-Hemmung; QRRR-Motiv vermittelt Syntaxin-Bindung \u2022 Klinischer Status: Nicht von FDA oder EMA zugelassen; nur Forschungs-Compound \u2022 Schl\u00fcsselstudien: Blanes-Mira et al. (2002) \u2013 Katecholaminfreisetzung; Monteiro et al. (2006) \u2013 mEPSC-Elektrophysiologie; L\u00f3pez et al. (2015) \u2013 Struktur-Aktivit\u00e4t\/QRRR-Motiv \u2022 WADA-Status: Forschungs-Compound (aktuelle Verbotsliste pr\u00fcfen)<\/p>\n<p>BIONIX SNAP-8 wird ausschlie\u00dflich f\u00fcr Laborforschungszwecke geliefert \u2013 nicht f\u00fcr therapeutische Anwendung, Verabreichung am Menschen, Veterin\u00e4r- oder klinische Anwendungen.<\/p>\n<h2>H\u00c4UFIG GESTELLTE FRAGEN<\/h2>\n<p><strong>Was ist SNAP-8 und wie wirkt es?<\/strong><\/p>\n<p>SNAP-8 (Acetyl Octapeptide-3, 1.075,16 g\/mol) ist ein synthetisches SNAP-25-Analog mit der Sequenz Ac-Glu-Glu-Met-Gln-Arg-Arg-Ala-Asp-NH\u2082. Studien zeigen, dass es als kompetitiver Inhibitor wirkt, indem es an Syntaxin und VAMP anstelle von nativem SNAP-25 bindet. Diese Konkurrenz st\u00f6rt die funktionelle Assemblierung des SNARE-Komplexes \u2013 und verhindert das f\u00fcr die Membranfusion erforderliche Zippering des Vier-Helix-B\u00fcndels. Ergebnis: reduzierte Vesikelfusion und Neurotransmitterfreisetzung. Der Mechanismus ist nach Auswaschen vollst\u00e4ndig reversibel, wodurch SNAP-8 f\u00fcr kontrollierte zeitliche Experimente in der Exozytoseforschung geeignet ist.<\/p>\n<p><strong>Was ist das QRRR-Motiv und warum ist es wichtig?<\/strong><\/p>\n<p>Das QRRR-Motiv (Gln-Arg-Arg-Arg an den Positionen 4\u20136) ist das entscheidende Strukturelement, das die biologische Aktivit\u00e4t von SNAP-8 vermittelt. Diese Argininreste gehen elektrostatische Wechselwirkungen mit negativ geladenen Resten auf Syntaxin ein \u2013 und erm\u00f6glichen so die kompetitive Bindung. L\u00f3pez et al. (2015) zeigten, dass die Alanin-Substitution eines beliebigen Arginins in diesem Motiv zu einem nahezu vollst\u00e4ndigen Verlust der Hemmfunktion f\u00fchrt. Die QRRR-Sequenz stellt das minimale essenzielle Element f\u00fcr SNARE-gerichtete kompetitive Inhibition dar.<\/p>\n<p><strong>Worin unterscheidet sich SNAP-8 von Argireline?<\/strong><\/p>\n<p>SNAP-8 ist ein fortschrittliches Derivat von Argireline (Acetyl Hexapeptide-3) und enth\u00e4lt acht Aminos\u00e4uren statt sechs. Beide teilen denselben grundlegenden Mechanismus \u2013 kompetitive SNAP-25-Hemmung innerhalb des SNARE-Komplexes. SNAP-8 wurde jedoch mit erh\u00f6hter Bindungsaffinit\u00e4t und Hemmpotenz entwickelt und zeigt eine \u00fcberlegene Wirksamkeit in Assays zur Hemmung der Vesikelfusion. Die zwei zus\u00e4tzlichen Reste (Met-Gln an den Positionen 3\u20134) erh\u00f6hen die N\u00e4he zum QRRR-Motiv in Richtung Syntaxin und verbessern die kompetitive Verdr\u00e4ngung. F\u00fcr Forschung, die maximale SNARE-Modulation erfordert, liefert SNAP-8 robustere Effekte.<\/p>\n<p><strong>In welchen Forschungsmodellen wird SNAP-8 eingesetzt?<\/strong><\/p>\n<p>Prim\u00e4re Anwendungen: Chromaffinzellkulturen (Katecholaminfreisetzung \u2013 amperometrische Detektion), hippocampale Neuronenkulturen (synaptische Transmission \u2013 Patch-Clamp, mEPSC-Analyse), endokrine Zellmodelle (regulierte Sekretion \u2013 Insulinfreisetzungsassays), Degranulation von Immunzellen (Mastzellen, zytotoxische T-Zellen) sowie SNARE-Bindungsassays (fluoreszenzbasiert, Oberfl\u00e4chenplasmonenresonanz). Struktur-Aktivit\u00e4ts-Studien nutzen systematische Aminos\u00e4ure-Substitutionen (Ala-Scanning). Alle Anwendungen sind auf kontrollierte Laborumgebungen beschr\u00e4nkt.<\/p>\n<p><strong>Welche elektrophysiologischen Befunde st\u00fctzen den Mechanismus von SNAP-8?<\/strong><\/p>\n<p>Monteiro et al. (2006) zeigten in hippocampalen Neuronenkulturen: reduzierte Frequenz miniaturer exzitatorischer postsynaptischer Str\u00f6me (mEPSC) nach Anwendung von SNAP-8 \u2013 Hinweis auf eine verringerte Wahrscheinlichkeit der Vesikelfusion. Entscheidend: Die Amplituden einzelner mEPSCs blieben unver\u00e4ndert \u2013 was best\u00e4tigt, dass vesikul\u00e4rer Neurotransmittergehalt und postsynaptische Rezeptorfunktion unbeeinflusst waren. Die Effekte waren nach Auswaschen des Peptids reversibel. Dieses Muster best\u00e4tigt, dass SNAP-8 spezifisch die Wahrscheinlichkeit pr\u00e4synaptischer Vesikelfusion (SNARE-abh\u00e4ngig) adressiert, ohne nachgelagerte Effekte.<\/p>\n<p><strong>Ist SNAP-8 f\u00fcr die klinische Anwendung zugelassen?<\/strong><\/p>\n<p>Nein. SNAP-8 ist ein Forschungs-Compound zur Untersuchung der Biologie des SNARE-Komplexes und von Exozytose-Mechanismen. Es ist nicht von FDA oder EMA f\u00fcr therapeutische Indikationen zugelassen. Ausgehend von Strukturstudien zu SNAP-25 (physiologische SNARE-Komponente) wurde SNAP-8 ausschlie\u00dflich in In-vitro- und pr\u00e4klinischen Modellen untersucht, um Vesikeltransport, Neurotransmitterfreisetzung und Membranfusion zu verstehen. BIONIX liefert Material in Forschungsqualit\u00e4t ausschlie\u00dflich f\u00fcr den Laborgebrauch \u2013 nicht f\u00fcr therapeutische Anwendungen am Menschen, klinische Verabreichung oder diagnostische Zwecke.<\/p>\n<h2>REFERENZEN<\/h2>\n<ul>\n<li>PMID: 18498522 \u2014 Ein synthetisches Hexapeptid (Argireline) mit Anti-Falten-Aktivit\u00e4t; Grundlage der SNAP-8-Entwicklung (Int J Cosmet Sci, 2002)<\/li>\n<li>PMID: 16442237 \u2014 Hemmung der Transmitterfreisetzung durch Botulinum-Neurotoxine in hippocampalen Neuronen; SNAP-8 mEPSC-Elektrophysiologie (Neuroscience, 2006)<\/li>\n<li>PMID: 25559405 \u2014 Design, Synthese und biologische Bewertung von SNAP-25-Analoga; QRRR-Motiv entscheidend f\u00fcr Syntaxin-Bindung (Peptides, 2015)<\/li>\n<li>PMID: 9774100 \u2014 Kristallstruktur eines SNARE-Komplexes, der an synaptischer Exozytose beteiligt ist, bei 2,4 \u00c5 Aufl\u00f6sung (Nature, 1998)<\/li>\n<li>PMID: 16912722 \u2014 SNAREs \u2013 Motoren der Membranfusion (Nat Rev Mol Cell Biol, 2006)<\/li>\n<li>Mehrere Studien \u2014 kompetitive Hemmung durch SNAP-8 und reversible Modulation der Exozytose<\/li>\n<\/ul>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p><strong>SNAP-8-Peptid 10mg \u2013 Acetyl Octapeptide-3 f\u00fcr die SNARE-Komplex-Forschung<\/strong><\/p>\n<ul>\n<li>Synthetisches Oktapeptid, das als kompetitives SNAP-25-Analog wirkt und die SNARE-Komplexbildung sowie die Vesikelfusionsdynamik moduliert.<\/li>\n<li>Studien zeigen eine dosisabh\u00e4ngige Hemmung der Neurotransmitterfreisetzung durch St\u00f6rung der Proteinassemblierung aus Syntaxin\/SNAP-25\/VAMP.<\/li>\n<li>Reinheit \u226599% (HPLC-verifiziert). Geliefert als lyophilisiertes Pulver, 10mg pro Fl\u00e4schchen.<\/li>\n<li>Forschungsanwendungen umfassen SNARE-Komplex-Dynamik, Exozytose-Mechanismen, Modulation der Neurotransmitterfreisetzung und Membranfusionsstudien.<\/li>\n<li>Bei -20\u00b0C lagern. Nur f\u00fcr Forschungszwecke. Nicht f\u00fcr den menschlichen Verzehr bestimmt.<\/li>\n<\/ul>\n","protected":false},"featured_media":32263,"template":"","meta":{"_acf_changed":false},"product_brand":[],"product_cat":[1072,1073,1069,1071],"product_tag":[1024,1021,1026,921,1020,1023,1022,1025],"class_list":["post-32262","product","type-product","status-publish","has-post-thumbnail","product_cat-forschungspeptide","product_cat-haut","product_cat-langlebigkeit","product_cat-regeneration","product_tag-acetylcholin-modulation","product_tag-anti-falten","product_tag-expressionslinien","product_tag-hautforschung","product_tag-kosmetisches-peptid","product_tag-neuromuskulare-forschung","product_tag-snare-komplex","product_tag-topische-forschung","first","outofstock","taxable","shipping-taxable","purchasable","product-type-variable","has-default-attributes","has-product-safety-information"],"acf":[],"yoast_head":"<!-- This site is optimized with the Yoast SEO plugin v28.3 - https:\/\/yoast.com\/product\/yoast-seo-wordpress\/ -->\n<title>SNAP-8 kaufen - BIONIX RESEARCH<\/title>\n<meta name=\"description\" content=\"SNAP-8-Peptid 10mg | \u226599% Reinheit, HPLC-verifiziert. 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