TB-500 (Thymosin Beta-4)
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TB-500 Peptid 10mg – Thymosin Beta-4 aktives Fragment für die Zellmigrationsforschung
- Synthetisches Heptapeptid, das der aktiven Region (Aminosäuren 17–23) von Thymosin Beta-4 entspricht und als actin-sequestrierendes Peptid die Zytoskelett-Dynamik reguliert.
- Studien zeigen eine verstärkte Migration von Keratinocyten und Endothelzellen durch G-Actin-Bindung und Reorganisation des Zytoskeletts.
- Reinheit ≥99% (HPLC-verifiziert). Geliefert als lyophilisiertes Pulver, 10mg pro Fläschchen.
- Forschungsanwendungen umfassen Wundheilungsmodelle, Angiogenese-Assays, Zellmigrationsstudien und Untersuchungen zur Gewebereparatur.
- Bei -20°C lagern. Nur für Forschungszwecke. Nicht für den menschlichen Verzehr bestimmt.
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TB-500 Peptid 10mg – Thymosin Beta-4 Fragment

Chemisches Diagramm für TB-500 Quelle: https://en.wikipedia.org/wiki/TB-500#/media/File:TB-500_structure.png
WICHTIGSTE SPEZIFIKATIONEN
| Parameter | Spezifikation |
|---|---|
| Typ | Synthetisches Heptapeptid (Tβ4-Fragment) |
| Ziel | G-Actin (Globuläres Actin) |
| Sequenz | Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln |
| Summenformel | C₃₈H₆₈N₁₀O₁₄ |
| Molekulargewicht | 889,01 Da |
| CAS-Nummer | 885340-08-9 |
| Ausgangsprotein | Thymosin Beta-4 (Aminosäuren 17-23) |
| Stabilitätsmodifikation | N-terminale Acetylierung |
| Form | Lyophilisiertes Pulver |
| Reinheit | ≥99 % (HPLC) |
| Menge | 10mg |
| Lagerung | -20 °C |
PRODUKTÜBERSICHT
TB-500 ist ein synthetisches Heptapeptid, das der aktiven Region (Aminosäuren 17-23) von Thymosin Beta-4 (Tβ4) entspricht, einem natürlich vorkommenden 43-Aminosäuren-Polypeptid, das bei Säugetierarten hochkonserviert ist. Dieses Fragment enthält die essentielle Actin-Bindungsdomäne, die für die G-Actin-Sequestrierung verantwortlich ist – den Mechanismus, der den Effekten von Tβ4 auf Zellmigration, Gewebereparatur und Angiogenese zugrunde liegt. Forschungsergebnisse zeigen, dass TB-500 mit hoher Affinität an monomeres G-Actin bindet, vorzeitige Polymerisation zu F-Actin-Filamenten verhindert und einen Pool unpolymerisierten Actins für schnelle zytoskelettale Reorganisation aufrechterhält. Studien dokumentieren verstärkte Keratinozyten- und Endothelzellmigration mit Effekten vergleichbar mit Tβ4 in voller Länge. N-terminale Acetylierung schützt vor Aminopeptidase-Abbau und erhöht die Bioverfügbarkeit. BIONIX liefert TB-500 mit ≥99% Reinheit für Forschung zu zytoskelettaler Dynamik und Gewebereparatur.
WIRKMECHANISMUS
TB-500 fungiert als Actin-sequestrierendes Peptid und reguliert direkt die zytoskelettale Dynamik durch hochaffine Bindung an monomeres G-Actin.
G-Actin-Sequestrierungsmechanismus:
| Prozess | TB-500-Effekt | Zelluläre Konsequenz | Forschungsanwendung |
|---|---|---|---|
| G-Actin-Bindung | Hochaffine Monomer-Sequestrierung | Verhindert vorzeitige F-Actin-Bildung | Actin-Pool-Aufrechterhaltung |
| Polymerisationsregulation | Blockiert spontane Nukleation | Kontrollierte Filamentbildung | Zytoskelettale Dynamik |
| Depolymerisationsunterstützung | Ermöglicht schnellen Umsatz | Dynamisches Remodeling | Migrationsassays |
| Migrationsverstärkung | Fördert Leitkanten-Protrusion | Erhöhte Zellmotilität | Wundheilungsmodelle |
Das Actin-Zytoskelett existiert in dynamischem Gleichgewicht zwischen G-Actin (monomer, löslich) und F-Actin (filamentös, strukturell). TB-500 bindet spezifisch G-Actin-Monomere und erhält die Verfügbarkeit für schnelle Reorganisation aufrecht.
Verstärkung der Zellmigration:
| Struktur | TB-500-Funktion | Forschungsbedeutung |
|---|---|---|
| Lamellipodium | Leitkanten-Actin-Polymerisation | Gerichtete Zellmigration |
| Filopodium | Explorative Projektionen | Umgebungserkennung |
| Zytoskelettale Reorganisation | Koordinierter Auf-/Abbau | Anhaltende Motilität |
| Fokale Adhäsionen | Adhäsionsumsatz | Traktionserzeugung |
Angiogene Effekte:
| Prozess | TB-500-Beitrag | Assay-Anwendung |
|---|---|---|
| Endothelmigration | Verstärkt durch Actin-Dynamik | Scratch-Assays, Boyden-Kammern |
| Röhrchenbildung | Unterstützt Zellorganisation | Matrigel-Assays |
| Gefäßsprossung | Fördert Spitzenzellmigration | Aortenring-Assays |
| Vaskuläres Netzwerk | Verstärkte Verzweigung | CAM-Assays |
Studien zeigen, dass TB-500 die Endothelzellmigration erhöht und die Röhrchenbildung in Matrigel-Assays beschleunigt – Effekte, die direkt mit der G-Actin-Sequestrierungsaktivität korrelieren.
Vergleich mit vollständigem Thymosin Beta-4:
| Parameter | TB-500 (Fragment 17-23) | Vollständiges Thymosin Beta-4 |
|---|---|---|
| Aminosäuren | 7 | 43 |
| Molekulargewicht | 889,01 Da | 4.963 Da |
| Primärmechanismus | G-Actin-Sequestrierung | G-Actin-Sequestrierung + zusätzliche Domänen |
| Stabilität | Erhöht (N-Acetylierung) | Geringere Stabilität |
| Synthese | Einfacher | Komplexer |
| Handhabung | Einfachere Rekonstitution | Anspruchsvoller |
| Actin-Bindungsaktivität | Erhalten | Volle Aktivität |
| Forschungsschwerpunkt | Präklinisch zytoskelettal | Breiter klinisch |
TB-500 behält die essentielle Actin-Bindungsaktivität bei und bietet gleichzeitig praktische Vorteile für die Laborforschung.
Vorgeschlagener Mechanismus-Pathway:
TB-500 → G-Actin Binding → Monomer Sequestration → Actin Pool Maintenance →
Lamellipodia/Filopodia Formation → Cell Migration Enhancement /
Endothelial Cell Migration → Tube Formation → Angiogenesis Support
FORSCHUNGSANWENDUNGEN
• Wundheilungsmodelle: Primäre Anwendung zur Untersuchung zellulärer Mechanismen der Wundreparatur. Keratinozyten-Migrationsstudien mittels Scratch-Assays (Wundverschlussraten), Boyden-Kammern (chemotaktische Reaktion), Zeitraffer-Bildgebung (Geschwindigkeit, Richtung) und Proliferationsassays (BrdU-Einbau). Fibroblasten-Studien zur Untersuchung von Migrationsraten, Kollagensynthese, extrazellulärer Matrixablagerung und Myofibroblasten-Differenzierung. Experimentelle Endpunkte: Wundverschlussrate, Re-Epithelialisierung, Granulationsgewebebildung, Zugfestigkeit.
• Angiogenese-Forschung: Umfangreiche Verwendung in Gefäßbildungsassays. In-vitro-Modelle: Röhrchenbildung (Matrigel – Netzwerkkomplexität, Verzweigungspunkte), Endothelmigration (migrierte Zellen, Geschwindigkeit), Proliferation (Zellzahl), Sprossung (3D – Sprosslänge, -anzahl). Ex vivo: Aortenring-Sprossungsassays, retinale Explantat-Vaskularisierung. In ovo: Chorioallantoismembran (CAM)-Assays zur Quantifizierung von Gefäßdichte und Verzweigung. Untersuchung, ob G-Actin-Sequestrierung direkt mit angiogener Kapazität korreliert.
• Studien zur zytoskelettalen Dynamik: Molekulares Werkzeug zur Untersuchung der Actin-Biologie. Actin-Visualisierung: Phalloidin-Färbung (F-Actin), G-Actin/F-Actin-Verhältnis-Quantifizierung, Lebendzelldynamik-Bildgebung, fluoreszierende Actin-Inkorporation. Molekulare Analyse: Actin-Polymerisationsassays (Pyren-Actin), G-Actin-Sequestrierungsmessungen, Cofilin/Profilin-Aktivitätsbewertung, Rho-GTPase-Pathway-Analyse. Untersuchung der Actin-Umsatzkinetik und Filamentorganisation.
• Entzündungsforschung: Entzündungshemmende Eigenschaften in verschiedenen Modellen untersucht: Zytokin-Profiling (TNF-α, IL-6, IL-1β), Quantifizierung entzündlicher Zellinfiltration, Analyse von Auflösungsphasen-Markern, Makrophagen-Polarisationsstudien. Effekte teilweise auf zytoskelettale Veränderungen zurückgeführt, die Immunzellfunktion und Zytokinsekretion beeinflussen.
• Entwicklung analytischer Methoden: TB-500-Metabolismus und -Detektion sind aktive Forschungsbereiche: UHPLC-MS/MS-Methodenentwicklung, Metabolitenidentifikation (Ac-LKKTE und andere), Adsorptionscharakterisierung, Dopingkontroll-Anwendungen, pharmakokinetisches Profiling. PMID 38382158 dokumentiert simultane Quantifizierung von TB-500 und Metaboliten.
ANALYTISCHE VERIFIZIERUNG
BIONIX TB-500 durchläuft umfassende analytische Charakterisierung:
• HPLC-Analyse: Gradientenseparation bestätigt ≥99% Reinheit; trennt Heptapeptid von Verunreinigungen und Synthesenebenprodukten • Massenspektrometrie: Exakte Molekulargewichtsbestätigung (889,01 Da) und Ac-LKKTETQ-Sequenzverifizierung einschließlich N-terminaler Acetylierung • Aminosäureanalyse: Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln-Zusammensetzungsquantifizierung • N-terminale Modifikationsverifizierung: Acetylierungsbestätigung (Stabilitätsmerkmal) • Endotoxin-Test: LAL-Assay für Zellkulturanwendungen
Physikalische Eigenschaften:
| Eigenschaft | Spezifikation |
|---|---|
| Aussehen | Weißes bis cremefarbenes lyophilisiertes Pulver |
| Molekulargewicht | 889,01 Da |
| Sequenz | Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln |
| Aminosäuren | 7 Reste |
| Ursprungsprotein | Thymosin Beta-4 (Reste 17–23) |
| Stabilitätsmerkmal | N-terminale Acetylierung |
| Löslichkeit | Wasserlöslich |
| Reinheit | ≥99 % (HPLC-verifiziert) |
ENTWICKLUNGSSTATUS
• Ursprung: Synthetisches Heptapeptid-Fragment von Thymosin Beta-4 (Aminosäuren 17–23); enthält die essenzielle Actin-Bindedomäne • Forschungshistorie: Umfassend untersucht in Wundheilung, Angiogenese und Zytoskelett-Dynamik; zunehmend auch in der Entwicklung analytischer Methoden • Mechanismus: Sequestrierung von G-Actin über die LKKTETQ-Sequenz; verhindert vorzeitige F-Actin-Polymerisation • Klinischer Status: Nicht von FDA oder EMA zugelassen; ausschließlich Forschungs-Compound • Aktuelle Forschung: 2024 UHPLC-MS/MS-Metabolitenidentifizierung (PMID 38382158); Adsorptionscharakterisierung (PMID 28887173); Dopingkontroll-Methoden (PMID 24906629) • WADA-Status: Forschungs-Compound mit etablierten analytischen Methoden für die Dopingkontrolle (aktuelle Verbotsliste prüfen)
BIONIX TB-500 wird ausschließlich für Laborforschungszwecke bereitgestellt – nicht zur therapeutischen Anwendung, nicht zur Verabreichung am Menschen, nicht für veterinärmedizinische oder klinische Anwendungen.
HÄUFIG GESTELLTE FRAGEN
Worin unterscheidet sich TB-500 von vollständigem Thymosin Beta-4?
TB-500 ist das aktive Heptapeptid-Fragment (Aminosäuren 17–23) des vollständigen Thymosin-Beta-4-Proteins mit 43 Aminosäuren. Studien zeigen, dass dieses Fragment die essenzielle Actin-Bindungsaktivität des vollständigen Proteins beibehält, zugleich jedoch durch N-terminale Acetylierung eine verbesserte Stabilität bietet und aufgrund der kleineren Größe einfacher zu handhaben ist (889 Da vs. 4.963 Da). Das Fragment enthält die zentrale LKKTETQ-Sequenz, die für die Sequestrierung von G-Actin verantwortlich ist, und ist damit für actinbezogene Forschungsanwendungen funktionell gleichwertig – bei höherer praktischer Nutzbarkeit.
Wie ist der Wirkmechanismus von TB-500?
TB-500 fördert die Zellmigration durch Sequestrierung von G-Actin. Durch die hochaffine Bindung an monomeres G-Actin hält das Peptid einen Pool nicht polymerisierten Actins für eine schnelle Reorganisation des Zytoskeletts verfügbar. Dadurch wird die effiziente Bildung von Lamellipodien (Vorsprünge an der führenden Kante) und Filopodien (explorative Fortsätze) ermöglicht – Zellstrukturen, die für gerichtete Migration essenziell sind. Das regulierte G-Actin/F-Actin-Gleichgewicht unterstützt eine koordinierte Actin-Polymerisation an der Vorderkante und Depolymerisation am hinteren Ende migrierender Zellen.
In welchen Forschungsmodellen wird TB-500 eingesetzt?
Hauptanwendungen: Wundheilungsmodelle (Keratinocyten- und Fibroblasten-Migrationsassays, Scratch-Assays, Verschlusskinetik), Angiogenese-Assays (Tube-Formation, Endothelmigration, Aortenring-Sprossung, CAM-Assays), Studien zur Zytoskelett-Dynamik (Actin-Visualisierung, Polymerisationsassays, Rho-GTPase-Analyse), Entzündungsforschung (Zytokin-Profiling, Makrophagen-Polarisierung) sowie Entwicklung analytischer Methoden (UHPLC-MS/MS, Metabolitenidentifizierung, Dopingkontrolle). Alle Anwendungen sind auf kontrollierte Laborumgebungen beschränkt.
Welche Rekonstitutionsmethode wird empfohlen?
Rekonstituieren Sie das lyophilisierte Pulver unter sterilen Bedingungen mit bakteriostatischem Wasser. Typische Forschungskonzentrationen: 0,1–1 mg/ml für In-vitro-Experimente. Lassen Sie das Vial vor dem Öffnen Raumtemperatur erreichen, geben Sie das Lösungsmittel vorsichtig zu und schwenken Sie, bis es gelöst ist – Vortexen vermeiden. Die rekonstituierte Lösung sollte sofort aliquotiert und bei -20 °C (1–3 Monate) oder -80 °C (6–12 Monate) gelagert werden. Arbeitsaliquots bei 2–8 °C aufbewahren und innerhalb von 7 Tagen verwenden.
Wie stabil ist TB-500?
Die N-terminale Acetylierung erhöht die Stabilität im Vergleich zu unmodifizierten Fragmenten deutlich, da sie vor Aminopeptidase-Abbau schützt. Lyophilisierte Form bei -20 °C: bis zu 24 Monate stabil. Nach Rekonstitution: aliquotierte Lösungen behalten die Aktivität 1–3 Monate bei -20 °C oder 6–12 Monate bei -80 °C. Arbeitslösungen bei 2–8 °C: innerhalb von 7 Tagen verwenden. Dieses Stabilitätsprofil ermöglicht längere Forschungsprotokolle, ohne dass Abbau die Reproduzierbarkeit beeinträchtigt.
Ist TB-500 für die klinische Anwendung zugelassen?
Nein. TB-500 ist ein aus Thymosin Beta-4 abgeleitetes Forschungs-Compound und nicht von FDA oder EMA für therapeutische Indikationen zugelassen. Es wird ausschließlich in präklinischen und In-vitro-Modellen untersucht, um Actin-Dynamik, Zellmigration und Mechanismen der Gewebereparatur zu verstehen. Für Dopingkontrollzwecke wurden Nachweismethoden entwickelt (PMID 24906629). BIONIX liefert Forschungmaterial in Research-Grade-Qualität ausschließlich für den Laboreinsatz – nicht zur therapeutischen Anwendung am Menschen.
REFERENZEN
- PMID: 38382158 — Simultane Quantifizierung von TB-500 und Metaboliten mittels UHPLC-Q-Exactive Orbitrap MS/MS (J Chromatogr B, 2024)
- PMID: 28887173 — Adsorptionseffekte von TB-500 und anderen dopingrelevanten Peptiden (Anal Biochem, 2017)
- PMID: 24906629 — Analytische Ansätze zum Nachweis in Dopingkontrollen beim Menschen (J Pharm Biomed Anal, 2014)
- PMID: 15037014 — Thymosin β4 fördert Angiogenese und Wundheilung (Mech Ageing Dev, 2004)
- Goldstein AL, Kleinman HK., 2015 — Thymosin β4: Aktin-sequestrierendes Protein repariert verletzte Gewebe (Trends Mol Med)
- PMC, 2021 — Einsatz von Thymosin Beta-4, um erwachsene Organe an den embryonalen Zustand zu erinnern
| Dosierung | 10 mg, 20 mg, 40 mg, 50 mg, 5 mg |
|---|
Produktsicherheit
Sicherheitshinweise
SICHERHEITSDATENBLATT (SDB)
TB-500 Peptid – Lyophilisiertes Pulver in Forschungsqualität (RUO)
CAS-Nummer: 885340-08-9
Synonyme: Thymosin Beta-4 Fragment 17-23, Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln
REACH-Registrierung: Ausgenommen (<1 Tonne/Jahr; nur für Forschungszwecke)
ABSCHNITT 1 — Identifikation
1.1 Produktidentifikator: TB-500 Peptid – Lyophilisiertes Pulver
1.2 Identifizierte Verwendungen: Peptid in Analysequalität für In-vitro-Laborforschung. Nur für Forschungszwecke (RUO). Nicht für Human- oder Veterinärmedizin.
1.3 Lieferant: BIONIX RESEARCH
E-Mail: info@bionixresearch.com
1.4 Notfall: EU-Notrufnummer: 112
ABSCHNITT 2 — Gefahrenidentifikation
2.1 Einstufung: Nicht als gefährlich gemäß CLP-Verordnung (EG) 1272/2008 eingestuft. Keine GHS-Piktogramme erforderlich.
2.2 Vorsichtshinweise:
- Einatmen von Staub vermeiden
- Kontakt mit den Augen vermeiden
- Nur für Laborgebrauch
ABSCHNITT 3 — Zusammensetzung
Substanz: TB-500 Peptid
CAS: 885340-08-9
Reinheit: ≥99% HPLC
Form: Lyophilisiertes Pulver
Verunreinigungen: Keine als gefährlich eingestuft.
ABSCHNITT 4 — Erste-Hilfe-Maßnahmen
Einatmen: An die frische Luft bringen. Mund und Nase ausspülen.
Hautkontakt: Gründlich mit Wasser und Seife waschen.
Augenkontakt: Vorsichtig mehrere Minuten lang mit sauberem Wasser spülen.
Einnahme: Mund ausspülen. Kein Erbrechen herbeiführen. Holen Sie ärztlichen Rat ein.
ABSCHNITT 5 — Brandbekämpfungsmaßnahmen
Löschmittel: CO₂, Trockenlöschmittel, Schaum oder Wassersprühnebel.
Gefahren: Organisches Peptidpulver, nicht brennbar. Thermische Zersetzung kann CO, CO₂, Stickoxide freisetzen.
ABSCHNITT 6 — Maßnahmen bei unbeabsichtigter Freisetzung
Staubbildung vermeiden. Handschuhe, Maske, Schutzbrille verwenden. Pulver in verschlossenen Abfallbehälter aufnehmen.
ABSCHNITT 7 — Handhabung und Lagerung
Handhabung: Nur in Laborumgebungen verwenden. Staubbildung minimieren. Standard-PSA tragen.
Lagerung: Bei −20 °C in verschlossenem Fläschchen lagern. Vor Sonnenlicht und Feuchtigkeit schützen. Nur für Forschungszwecke.
ABSCHNITT 8 — Expositionsbegrenzung / Persönlicher Schutz
Expositionsgrenzwerte: Keine festgelegt.
PSA: Nitril- oder Latexhandschuhe, Laborkittel, Schutzbrille, Staubmaske beim Umgang mit Pulvern.
ABSCHNITT 9 — Physikalische und chemische Eigenschaften
Aussehen: Weißes bis cremefarbenes lyophilisiertes Pulver
Geruch: Keiner
Löslichkeit: Löslich in sterilem Wasser, verdünnten Säuren oder wässrigen Puffern
Stabilität: Stabil bei Lagerung bei −20 °C
ABSCHNITT 10 — Stabilität und Reaktivität
Stabil unter empfohlenen Bedingungen. Hitze, Feuchtigkeit, Luftexposition, Oxidationsmittel vermeiden.
ABSCHNITT 11 — Toxikologische Informationen
Keine Daten zur Humanexposition verfügbar. Geringe akute Toxizität erwartet. Staub kann leichte Reizungen verursachen. Nicht für Injektion, Verschlucken oder topische Anwendung vorgesehen.
ABSCHNITT 12 — Ökologische Informationen
Keine Daten verfügbar. Keine Umweltrisiken erwartet. Freisetzung in Gewässer verhindern.
ABSCHNITT 13 — Entsorgungshinweise
Gemäß lokalen Vorschriften für chemische Laborabfälle entsorgen. Nicht über Hausmüll oder Abwassersysteme entsorgen.
ABSCHNITT 14 — Transportinformationen
Nicht reguliert gemäß ADR, IMDG, IATA. Keine UN-Klassifizierung erforderlich.
ABSCHNITT 15 — Rechtsvorschriften
Nicht REACH-registrierungspflichtig (<1 Tonne/Jahr; RUO-Ausnahme). Nicht gemäß CLP eingestuft. Kein Arzneimittel, Kosmetikum oder Medizinprodukt.
ABSCHNITT 16 — Sonstige Informationen
Dieses SDB ist für geschultes Laborpersonal bestimmt. Es bestätigt keine Eignung für therapeutische, diagnostische oder Verbraucheranwendungen.
LAGERUNG UND HANDHABUNG
Stabilität lyophilisierter Peptide
Alle BIONIX Research-Produkte werden mittels Lyophilisation hergestellt – einem pharmazeutischen Gefriertrocknungsverfahren, das eine stabile kristalline Struktur erzeugt und etwa 95 % der Feuchtigkeit aus der Peptidverbindung entfernt.
Diese Technologie gewährleistet eine Stabilität von bis zu 3–4 Monaten bei Umgebungstemperatur während Versand und Lagerung. Das Ergebnis: ein reines, fluffiges weißes Pulver, das seine strukturelle Integrität bis zur Rekonstitution beibehält – unabhängig von den logistischen Bedingungen.
| Bedingung | Dauer |
|---|---|
| -20 °C | Bis zu 24 Monate |
| 2–8 °C | Bis zu 3 Monate (kurzfristig) |
Vor Licht und Feuchtigkeit schützen. Der lyophilisierte Zustand verhindert hydrolytischen Abbau und erhält die Integrität der Peptidbindungen.
Rekonstitutionsprotokoll:
- Lösungsmittel: Steriles bakteriostatisches Wasser oder geeigneter Puffer
- Technik: Lösungsmittel langsam entlang der Fläschchenwand hinzufügen
- Mischen: Vorsichtig schwenken, bis gelöst – nicht schütteln oder vortexen (Scherkräfte beschädigen Peptidbindungen)
- Sterilität: Während des gesamten Vorgangs aseptische Bedingungen einhalten
Lagerung nach Rekonstitution:
- 2–8 °C: Innerhalb von 4 Wochen verwenden
- Aliquotieren und bei -20 °C für längere Lagerung einfrieren
- Wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen vermeiden
- Vor Licht und Feuchtigkeit schützen
Das 3-Stufen-Lagerungsprotokoll
STABIL – Vorrekonstitutionsphase (bis zu 4 Monate) Nicht rekonstituierte lyophilisierte Peptide bleiben bei Raumtemperatur (15–25 °C) chemisch stabil für 3–4 Monate, wenn sie vor direktem Sonnenlicht und Feuchtigkeit geschützt gelagert werden. Die versiegelte Vakuumverpackung bietet während dieses Zeitfensters oxidativen Schutz.
FRISCH – Aktivphase (bis zu 30 Tage) Nach Rekonstitution mit bakteriostatischem Wasser ist sofortige Kühlung bei 2–8 °C erforderlich. Die Stabilität nimmt oberhalb dieser Schwelle rapide ab – für optimale Konservierung innerhalb von 30 Minuten nach Rekonstitution kühlen.
KONSERVIERUNG – Langzeitphase (6–12 Monate+) Für längere Lagerung über 30 Tage hinaus bei -20 °C lagern (Standard-Gefrierschrank, nicht frostfrei). Bei dieser Temperatur behalten die meisten rekonstituierten Peptide ihre Stabilität für 6–12 Monate. Hinweis: Gefrier-Auftau-Zyklen vermeiden – jede Temperaturschwankung beeinträchtigt die Peptidbindungen.
Zu überwachende Qualitätsindikatoren
- Sichtprüfung: Die Lösung sollte klar bleiben; Trübung deutet auf Abbau hin
- Ausfällung: Partikel signalisieren Proteindenaturierung – sofort entsorgen
- Temperaturprotokolle: Kalibriertes Thermometer verwenden; Kühlschranktür-Lagerung schwankt stärker als hintere Regale
- Zeiterfassung: Jedes Fläschchen mit Rekonstitutionsdatum beschriften – 30-Tage-Countdown beginnt beim Mischen
Best Practices für die Handhabung
Peptide bis zur Rekonstitution in ihren Original-Braunglasfläschchen lagern. Nach Rekonstitution: Dunkles Glas, lichtundurchlässige Lagerbehälter empfohlen. Fläschchen niemals direktem Sonnenlicht oder UV-Licht aussetzen – Photoabbau erfolgt innerhalb von Stunden.
Für das detaillierte vollständige Peptid-Lagerungsprotokoll greifen Sie auf unseren Leitfaden zu. Vollständiges Peptid-Lagerungsprotokoll
Dieses Produkt ist ausschließlich für die Laborforschung bestimmt. Nicht für die Anwendung am Menschen, nicht für therapeutische Zwecke und nicht für In-vivo-Studien am Menschen zugelassen.
Der Käufer bestätigt, dass dieses Produkt ausschließlich für Forschungszwecke in einer angemessenen Laborumgebung verwendet wird.
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